Lai varētu runāt saprotamā veidā par "hemoglobīns (Hb), ir lietderīgi rūpēties par pirmo mioglobīns (Mb) kas ir ļoti līdzīgs hemoglobīnam, bet ir daudz vienkāršāks. Starp hemoglobīnu un mioglobīnu pastāv ciešas radniecības attiecības: abi ir konjugēti proteīni, un to protezēšanas grupa (daļa, kas nav olbaltumvielu daļa) heme.
Mioglobīns ir lodveida proteīns, kas sastāv no vienas ķēdes, kurā ir aptuveni simt piecdesmit aminoskābes (tas ir atkarīgs no organisma), un tā molekulmasa ir aptuveni 18 Kd.
Kā minēts, tas ir aprīkots ar hema grupu, kas ir ievietota hidrofobā (vai lipofīlā) proteīna daļā, kas sastāv no krokām, kas attiecināmas uz šķiedru proteīnu α-spirāles struktūrām.
Mioglobīns galvenokārt sastāv no α-spirāļu segmentiem, kuru skaits ir astoņi, un gandrīz tikai no nepolāriem atlikumiem (leicīns, valīns, metionīns un fenilalanīns), bet polāro atlikumu praktiski nav (asparagīnskābe, glutamīnskābe, lizīns) un arginīns); vienīgās polārās atliekas ir divi histidīni, kuriem ir būtiska loma skābekļa piesaistē hema grupai.
Hēma grupa ir hromoforu grupa (absorbējas redzamajā) un ir mioglobīna funkcionālā grupa.
Skatīt arī: glikēts hemoglobīns - hemoglobīns urīnā
Nedaudz ķīmijas
Saite starp protoporfirīnu un dzelzi ir tipiska koordinācijas savienojumu saite, kas ir ķīmiski savienojumi, kuros centrālais atoms (vai jons) veido saites ar citām ķīmiskajām sugām vairāk nekā tā oksidācijas skaitlis (elektriskais lādiņš). Hēma gadījumā šīs saites ir atgriezeniskas un vājas.
Dzelzs koordinācijas skaitlis (koordinācijas saišu skaits) ir seši: ap dzelzi var būt sešas molekulas, kas sadala saistošos elektronus.
Lai izveidotu koordinācijas savienojumu, ir nepieciešamas divas orbitāles ar pareizu orientāciju: viena spēj "iegūt" elektronus, bet otra - ziedot.
Hēmā dzelzs veido četras plakanas saites ar četriem slāpekļa atomiem protoporfirīna gredzena centrā un piekto saiti ar proksimālo histidīna slāpekli; dzelzs ir sestā brīvā koordinācijas saite, un tā var saistīties ar skābekli.
Kad dzelzs ir brīva jonu formā, tā tips orbitāli d viņiem visiem ir vienāda enerģija; mioglobīnā dzelzs jons ir saistīts ar protoporfirīnu un histidīnu: šīs sugas magnētiski traucē orbītas d nedaudz dzelzs; traucējumu apjoms dažādām orbitālēm būs atšķirīgs d atkarībā no to telpiskās orientācijas un traucējošo sugu. Tā kā orbitāļu kopējai enerģijai jābūt nemainīgai, traucējums izraisa enerģētisku atdalīšanos starp dažādām orbitālēm: dažu orbitāļu iegūtā enerģija ir līdzvērtīga citu zaudētajai enerģijai.
Ja attālums starp orbitālēm nav ļoti liels, priekšroka dodama augstas griešanās elektroniskajai kārtībai: saistošie elektroni cenšas sakārtot paralēlus griezienus pēc iespējas vairāk apakšlīmeņu (maksimālā daudzkārtība); no otras puses, ja perturbācija ir ļoti spēcīga un starp orbitālēm ir liela atdalīšanās, var būt ērtāk savienot saites elektronus pārī ar zemākas enerģijas (zema griešanās) orbitālēm.
Kad dzelzs saistās ar skābekli, molekula pieņem zemu griešanās izkārtojumu, savukārt, ja dzelzs nesatur sesto koordinācijas saiti, molekulai ir augsts griešanās izkārtojums.
Pateicoties šai griešanās atšķirībai, izmantojot mioglobīna spektrālo analīzi, mēs varam saprast, vai skābeklis (MbO2) ir saistīts ar to (Mb).
Mioglobīns ir tipisks muskuļu proteīns (bet tas nav atrodams tikai muskuļos).
Mioglobīns tiek iegūts no kašalota, kurā tas atrodas lielos daudzumos, un pēc tam tiek attīrīts.
Vaļveidīgajiem ir tāda pati elpošana kā cilvēkiem: kam ir plaušas, tiem elpošanas procesā jāabsorbē gaiss; kašalietim ir jāievada pēc iespējas vairāk skābekļa muskuļos, kas spēj uzkrāt skābekli, piesaistot to tajos esošajam mioglobīnam; pēc tam vaļveidīgo iegremdējot skābeklis tiek atbrīvots lēnām, jo tā vielmaiņai nepieciešams skābeklis: jo lielāks daudzums skābekļa daudzumu, ko spermas valis spēj absorbēt, un jo vairāk skābekļa ir pieejams niršanas laikā.
Mioglybīns saista skābekli atgriezeniskā veidā un atrodas perifēros audos lielākā procentā, jo vairāk audi ir pieraduši strādāt ar skābekļa padevi, kas ir tālu laikā.
<--- Mioglobīns ir muskuļos esošs proteīns, kura funkcija ir tieši skābekļa "rezervuāra" funkcija.
Kas padara gaļu vairāk vai mazāk sarkanu, ir hemoproteīnu saturs (tas ir hem, kas padara gaļu sarkanu).
Hemoglobīnam ir daudz strukturālu līdzību ar mioglobīnu, un tas spēj atgriezeniski saistīt molekulāro skābekli; bet, lai gan mioglobīns aprobežojas tikai ar muskuļiem un perifēriem audiem, hemoglobīns ir atrodams eritrocītos vai sarkanajās asins šūnās (tās ir pseido šūnas, tas ir, tās nav īstas šūnas), kas veido 40% asiņu.
Pretēji mioglobīnam, hemoglobīna uzdevums ir uzņemt plaušās skābekli, atbrīvot to šūnās, kur tas nepieciešams, uzņemt oglekļa dioksīdu un izlaist plaušās, kur cikls sākas no jauna.
L "hemoglobīns tas ir tetrametrs, tas ir, tas sastāv no četrām polipeptīdu ķēdēm, kurām katrai ir hema grupa un kuras ir identiskas divas pa divām (cilvēkam ir divas alfa ķēdes un divas beta ķēdes).
Hemoglobīna galvenā funkcija ir skābekļa transportēšana; vēl viena asins funkcija, kurā hemoglobīns ir iesaistīts, ir vielu transportēšana uz audiem.
Ceļā no plaušām (bagāts ar skābekli) uz audiem hemoglobīns pārnes skābekli (tajā pašā laikā pārējās vielas nonāk audos), bet apgrieztā ceļā - ar audiem savāktos atkritumus, jo īpaši oglekli vielmaiņas procesā radītais dioksīds.
Cilvēka attīstībā ir gēni, kas izpaužas tikai noteiktu laiku; šī iemesla dēļ ir dažādi hemoglobīni: augļa, embrija, pieauguša cilvēka.
Ķēdēm, kas veido šos dažādos hemoglobīnus, ir atšķirīga struktūra, taču ar dažām līdzībām to funkcija ir vairāk vai mazāk vienāda.
Vairāku dažādu ķēžu klātbūtnes skaidrojums ir šāds: organismu evolūcijas procesā ir izveidojies pat hemoglobīns, kas specializējas skābekļa transportēšanā no apgabaliem, kas ir ar to bagāti, uz apgabaliem, kuros ir deficīts. evolūcijas ķēdes l "hemoglobīns pārvadāja skābekli mazos organismos; evolūcijas gaitā organismi sasniedza lielākus izmērus, tāpēc hemoglobīns tika pārveidots, lai varētu transportēt skābekli uz teritorijām, kas atrodas tālāk no vietas, kur tas bija ar to bagāts; to darot, evolūcijas procesā viņi ir iekodējuši jaunas ķēžu struktūras, kas veido hemoglobīnu.
Mioglobīns saista skābekli pat pie neliela spiediena; perifēros audos spiediens (PO2) ir aptuveni 30 mmHg: mioglobīns pie šī spiediena neizdala skābekli, tāpēc tas būtu neefektīvs kā skābekļa nesējs. Hemoglobīns, no otras puses , tai ir elastīgāka uzvedība: tā piesaista skābekli pie augsta spiediena un atbrīvo to, kad spiediens samazinās.
Ja proteīns ir funkcionāli aktīvs, tas var nedaudz mainīt savu formu; piemēram, ar skābekli piesātinātajam mioglobīnam ir cita forma nekā bez skābekļa piesātinātajam mioglobīnam, un šī mutācija neietekmē tās kaimiņus.
Situācija ir atšķirīga attiecībā uz saistītiem proteīniem, piemēram, hemoglobīnu: kad ķēde tiek piesātināta ar skābekli, tā tiek mainīta, bet šī modifikācija ir trīsdimensiju, tāpēc tiek ietekmētas arī citas tetrametra ķēdes. ierosina, ka viena modifikācija ietekmē citus kaimiņus, pat ja tie ir atšķirīgi; kad ķēde piesātina ar skābekli, pārējās tetrametra ķēdes uzņemas “mazāk naidīgu attieksmi” pret skābekli: grūtības, ar kurām tā tiek ķēdīta skābeklis samazinās, jo ķēdes, kas atrodas tuvu tai, skābekli pēc kārtas. Tas pats attiecas uz deoksigenēšanu.
Deoksihemoglobīna ceturto struktūru sauc par T (saspringto) formu, bet oksihemoglobīna - par R (atbrīvoto) formu; saspringtā stāvoklī ir virkne diezgan spēcīgu elektrostatisku mijiedarbību starp skābām aminoskābēm un pamata aminoskābēm, kas noved pie stingras dezoksighemoglobīna struktūras (tāpēc "saspringta forma"), savukārt, kad ir saistīts skābeklis, mijiedarbība samazinās (līdz ar to "atbrīvotā forma"). Turklāt, ja nav skābekļa, histidīna lādiņu (sk. Struktūru) stabilizē pretējais asparagīnskābes lādiņš, savukārt skābekļa klātbūtnē olbaltumvielai ir tendence zaudēt protonu; tas viss nozīmē, ka skābekli saturošs hemoglobīns ir stiprāka skābe nekā deoksigenēts hemoglobīns: bora efekts.
Atkarībā no pH, hema grupa vairāk vai mazāk viegli saistās ar skābekli: skābā vidē hemoglobīns vieglāk izdala skābekli (saspringtā forma ir stabila), savukārt pamata vidē saite ar skābekli ir grūtāka.
Katrs hemoglobīns izdala 0,7 protonus uz vienu skābekļa (O2) molu.
Bora efekts ļauj hemoglobīnam uzlabot tā spēju pārvadāt skābekli.
Hemoglobīnam, kas pārvietojas no plaušām uz audiem, ir jāsabalansē spiediena, pH un temperatūras funkcija.
Apskatīsim temperatūras ietekmi.
Temperatūra plaušu alveolās ir aptuveni par 1-1,5 ° C zemāka nekā ārējā temperatūra, savukārt muskuļos temperatūra ir aptuveni 36,5-37 ° C; paaugstinoties temperatūrai, piesātinājuma koeficients samazinās (pie tāda paša spiediena): tas notiek tāpēc, ka kinētiskā enerģija palielinās un tiek veicināta disociācija.
Ir arī citi faktori, kas var ietekmēt hemoglobīna spēju saistīties ar skābekli, viens no tiem ir 2,3 bisfosfoglikerāta koncentrācija.
2,3 bisfosfoglicerāts ir vielmaiņas līdzeklis eritrocītos 4-5 mM koncentrācijā (nevienā citā organisma daļā tas nav tik lielā koncentrācijā).
Pie fizioloģiskā pH 2,3 bisfosfoglicerāts tiek deprotonēts un uz tā ir pieci negatīvi lādiņi; tas ir iespiests starp abām hemoglobīna beta ķēdēm, jo šīm ķēdēm ir augsta pozitīvo lādiņu koncentrācija. Elektrostatiskā mijiedarbība starp beta ķēdēm un 2,3 bisfosfoglicerātu piešķir sistēmai zināmu stingrību: tiek iegūta saspringta struktūra, kurai ir maza afinitāte pret skābekli; skābekļa piegādes laikā 2,3 bisfosfoglicerāts tiek izspiests.
Eritrocītos c "ir īpašs aparāts, kas pārvērš 1,3 bisfosfoglikerātu (iegūts vielmaiņas procesā) 2,3 bisfosfoglicerātā tā, lai tas sasniegtu 4-5 mM koncentrāciju, un tāpēc hemoglobīns spēj apmainīt" skābekli audos.
Hemoglobīns, kas nonāk audos, ir atbrīvots (saistīts ar skābekli), bet audu tuvumā tas ir karboksilēts un pāriet saspringtā stāvoklī: šajā stāvoklī esošajam proteīnam ir mazāka tendence saistīties ar skābekli. līdz atbrīvotajam stāvoklim, tāpēc hemoglobīns izdala skābekli audos; turklāt, reaģējot starp ūdeni un oglekļa dioksīdu, tiek ražoti H + joni, tātad bora efekta dēļ vēl vairāk skābekļa.
Oglekļa dioksīds izkliedējas eritrocītos, kas iet caur plazmas membrānu; tā kā eritrocīti veido aptuveni 40% asiņu, mums vajadzētu sagaidīt, ka tajos nonāk tikai 40% no audiem izkliedētā oglekļa dioksīda, patiesībā 90% oglekļa dioksīda nonāk eritrocītos, jo tie satur fermentu, kas pārveido oglekļa dioksīdu ogļskābē tas noved pie tā, ka stacionārā oglekļa dioksīda koncentrācija eritrocītos ir zema un līdz ar to iekļūšanas ātrums ir augsts.
Vēl viena parādība, kas rodas, eritrocītam sasniedzot audus, ir šāda: pēc gradienta "HCO3- (oglekļa dioksīda atvasinājums) atstāj" eritrocītu un, lai līdzsvarotu negatīvā lādiņa iznākumu, mums ir "hlorīdu ieplūde". nosaka osmotiskā spiediena palielināšanos: lai līdzsvarotu šīs izmaiņas, notiek arī ūdens ieplūde, kas izraisa eritrocītu pietūkumu (HAMBURGER efekts). Pretēja parādība rodas, kad eritrocīts sasniedz plaušu alveolus: eritrocītu deflācija (HALDANE efekts) Tāpēc venozie eritrocīti (vērsti uz plaušām) ir apaļāki nekā arteriālie.
